β淀粉样蛋白原纤维结构揭开

  • 时间:
  • 浏览:1
  • 来源:大发快3彩票注册_腾讯分分彩计划网

调查问题报告 报告 加载中,请稍候。

若长时间无响应,请刷新本页面

  德国科学家团队开展的一项神经科学研究,首次报告了从阿尔茨海默病和脑淀粉样血管病患者脑组织中分离的β淀粉样蛋白原纤维的行态。很多成果为理解阿尔茨海默病的行态基础提供了新认识,亦助于相关药物开发。相关研究发表于29日的英国《自然·通讯》杂志上。

  阿尔茨海默病是三种 进行性的神经退行性疾病,不可能 发病机制不明确,他们比较慢从根本上阻止阿尔茨海默病病程的进展。目前已知阿尔茨海默病的一大行态,以后β淀粉样蛋白原纤维在斑块和血管壁的沉积。实在实验室制备的β淀粉样蛋白原纤维,在行态上不可能 得到了很好的表征,但他们对哪此纤维在大脑中的行态一直知之甚少。

  此次,德国乌尔姆大学研究人员马库斯·范德里奇及其同事,在3位阿尔茨海默病患者死后,从他们大脑组织中纯化了β淀粉样蛋白原纤维,并用冷冻电子显微镜分析了其行态。

  研究团队在这3名患者的样本中,都发现了3种各不相同、但行态相关的β淀粉样蛋白原纤维行态,并选着了其中三种 行态的分子行态。出乎意料的是,脑源性原纤维的行态与实验室制备的β淀粉样蛋白原纤维的行态差异显著。比如,脑源性β淀粉样蛋白原纤维是右旋折叠,它们的肽折叠最好的方式也与此前分析的原纤维折叠最好的方式非常不同。

  该行态突出了表征患者源淀粉样原纤维的重要性。此外,该研究还助于理解阿尔茨海默病原应 的突变对β淀粉样蛋白的影响,未来将助于开发除理之类原纤维形成的药物。(记者张梦然)

[ 责编:赵宇豪 ]

阅读剩余全文(